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养分利用度对海洋微生物的蛋白产出的影响   

2014-09-09 00:02:28|  分类: 生命医学 |  标签: |举报 |字号 订阅

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英国牛津大学的研究人员表明了两个关键养分之间的循环的潜在生化联系。这两项新的研究增进了我们对养分利用度是如何影响海洋微生物的蛋白产出的理解。


科学探索

 
Science:养分利用度对海洋微生物的蛋白产出的影响
 

  发表于2014年9月5日发行的《Science》杂志上的两项研究研究中,美国伍兹霍尔海洋研究所的研究人员展示了多种稀缺养分是如何能一起影响海洋微生物群落的。而英国牛津大学的研究人员表明了两个关键养分之间的循环的潜在生化联系。这两项新的研究增进了我们对养分利用度是如何影响海洋微生物的蛋白产出的理解。

  根据海洋表面水体中可用的养分浓度,像浮游植物等海洋微生物会产生在海洋重要过程中起作用的各种蛋白,例如,它们可充当养分循环反应的催化剂。到目前为止,科学家们还没能弄清某单一养分对海洋微生物生长会有怎样的影响限制。

  然而,得益于最近在质谱分析中的进展,他们开始能够检测在自然环境中的微生物蛋白(作为养分稀缺的代替物)。利用这一技术,Mak Saito及其同事第一次显示,他们能在海洋的不同位置精确地检测来自具体海洋微生物物种的特定蛋白量。Saito等人沿着一段2500英里长的太平洋来收集水样本。他们的工作跨越了养分浓度有着极大差异的区域,从那些富含铁的区域至含铁量低但富含磷与氮的区域。回到实验室后,他们用质谱仪来区别并检测具体的蛋白,并通过它们的肽序列来确定它们。虽然先前的实地研究所根据的是微生物生长受到单个最稀缺养分控制的理念,在这里,Saito及其同事显示多种稀缺养分是如何能一起影响海洋微生物群落的。

  在第二项研究中,Shee Yong等人提出了有关海洋浮游生物需要微量金属来从低磷海洋环境中提取磷的新见解。在通常情况下,浮游生物会用一种能与锌结合的酶来完成这一反应,但Yong等人在此证明,反倒是一种磷酸酶的结构可与铁结合。根据在海洋中的铁或锌的相对可用性,浮游生物因而可在两种磷酸酶间做出选择。总之,这些研究揭示了海洋微生物是如何通过调节特定蛋白的丰度对有限养分做出反应的。由Mark Moore撰写的一则《视角》文章提出了更多的见解。(来源:生物帮)


  原文摘要:

Multiple nutrient stresses at intersecting Pacific Ocean biomes detected by protein biomarkers

Mak A. Saito, Matthew R. McIlvin, Dawn M. Moran, Tyler J. Goepfert, Giacomo R. DiTullio,Anton F. Post, and Carl H. Lamborg

  Marine primary productivity is strongly influenced by the scarcity of required nutrients, yet our understanding of these nutrient limitations is informed by experimental observations with sparse geographical coverage and methodological limitations. We developed a quantitative proteomic method to directly assess nutrient stress in high-light ecotypes of the abundant cyanobacteriumProchlorococcus across a meridional transect in the central Pacific Ocean. Multiple peptidebiomarkers detected widespread and overlapping regions of nutritional stress for nitrogen and phosphorus in the North Pacific Subtropical Gyre and iron in the equatorial Pacific. Quantitativeprotein analyses demonstrated simultaneous stress for these nutrients at biome interfaces. This application of proteomic biomarkers to diagnose ocean metabolism demonstratedProchlorococcus actively and simultaneously deploying multiple biochemical strategies for low-nutrient conditions in the oceans.

  A complex iron-calcium cofactor catalyzing phosphotransfer chemistry

  Shee Chien Yong, Pietro Roversi, James Lillington, Fernanda Rodriguez,Martin Krehenbrink, Oliver B. Zeldin, Elspeth F. Garman, Susan M. Lea, Ben C. Berks

  Alkaline phosphatases play a crucial role in phosphate acquisition by microorganisms. To expand our understanding of catalysis by this class of enzymes, we have determined the structure of the widely occurring microbial alkaline phosphatase PhoX. The enzyme contains a complex active-site cofactor comprising two antiferromagnetically coupled ferric iron ions (Fe3+), three calcium ions (Ca2+), and an oxo group bridging three of the metal ions. Notably, the main part of the cofactor resembles synthetic oxide-centered triangular metal complexes. Structures of PhoX-ligand complexes reveal how the active-site metal ions bind substrate and implicate the cofactor oxo group in the catalytic mechanism. The presence of iron in PhoX raises the possibility that iron bioavailability limits microbial phosphate acquisition.

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